Données générales sur l’intolérance au lactose

L’intolérance au lactose est un trouble décrit depuis l’Antiquité : Hippocrate (460-370 avant JC) et Galien (129-200) avaient déjà observé que certaines personnes souffraient de troubles gastro-intestinaux après l’ingestion de lait (Harrington et al., 2008). Dans les années 1960, l’exposition au lactose a augmenté du fait de son adjonction croissante dans les préparations alimentaires. Les avancées technologiques d’après-guerre ont en effet mis en évidence les nombreuses propriétés fonctionnelles du lactose comme son effet sur la fixation des arômes, la cristallisation, la gélification, l’émulsion et la coloration des produits. réductrice (hémi-acétylique), le lactose est considéré comme un sucre réducteur (Figure 1). Propriétés Le lactose (étymologiquement « sucre du lait ») est produit par les glandes mammaires des mammifères : sa teneur est d’environ 60 g/ L dans le lait humain, 50 g/ L dans le lait de vache et 40 g/ L dans les laits de chèvre, de brebis et de chamelle. Ces derniers laits, aux faibles teneurs en lactose, sont très plébiscités par les intolérants. Le lactose présente un pouvoir sucrant de 0.16, c’est-à-dire que sa saveur sucrée est de 16 %, comparée à celle du glucose qui est de 30 % et à celle du saccharose qui est de 100 %. Le lactosérum (petit lait), obtenu après séparation des matières grasses et précipitation de la caséine, contient 70 % à 75 % de lactose (poids sec). Utilisation dans l’industrie Le développement des moyens technologiques d’après-guerre a permis de préciser les propriétés fonctionnelles du lactose qui sont à l’origine de son incorporation dans de (Barbut et al., 1989 : Cayot et al., 2003). Les principales denrées alimentaires contenant du lactose sont les laits, les glaces, les crèmes desserts, et les charcuteries (Tableau 2).

L’absorption intestinale du lactose requiert l’intervention préalable de l’enzyme lactase, également appelée Lactase Phlorizin Hydrolase (LPH) ou LCT lorsqu’elle est d’origine endogène ou beta-galactosidase lorsqu’elle est d’origine bactérienne. La lactase endogène est une disaccharidase intestinale qui catalyse l’hydrolyse du lactose, notamment au niveau jéjunal, en alpha-D-glucopyranose (glucose) et en alpha-D- galactopyranose (galactose). Son activité est maximale au niveau de jéjunum moyen. Une partie de l’enzyme est en contact avec la lumière intestinale mais reste protégée par son Son activité s’exprime en unité par gramme de muqueuse ou de protéines. Des valeurs inférieures à 50 U/ g de protéines représentent une activité enzymatique considérée comme faible (Dahlqvist et al., 1984). Des mesures d’activité enzymatique sur biopsies de sujets sains adultes (âgés de 20 à 58 ans) ont permis de déterminer que le Km de la lactase pour son substrat est égal à 33.9 mM avec un Vmax de 26.5 nmol/ min/ mg (matière sèche), pour des doses de lactose comprises entre 0.56 et 56 mM (Dawson et al., 1986). Ces caractéristiques enzymatiques sont variables selon les espèces. Par exemple, le Km de l’activité lactase intestinale chez le rat sevré est approximativement de 26 mM (Kim et al., 1978).

Structure

 La lactase est une glycoprotéine composée de quatre sous-unités semblables deux à deux, glycosylations dans l’appareil de Golgi. La conformation tridimensionnelle de la lactase (LPH mature) est assurée par de nombreux ponts disulfures et détermine son transport vers la surface des cellules (Naim et al., 1987). Initialement identifiée chez Escherichia coli en 1970, la lactase mature est constituée d’environ 1000 acides aminés chez les espèces bactériennes et de 735 acides aminés chez l’Homme (Jacob et al., 2002). Sa température optimale de catalyse est de 48 °C et son pH optimal de 6,5. Son poids moléculaire est de 160 kDa chez l’Homme et de 120-130 kDa chez le rat (Naim et al., 1994). (Montgomery et al., 1990 ; Rings et al., 1992). A la naissance, les ARNm de lactase et leurs séquences protéiques sont abondamment présents tout le long de l’intestin grêle. Les quantités relatives d’ARNm restent très élevées pendant l’allaitement. Au moment du sevrage, ces quantités d’ARNm diminuent rapidement dans l’iléum (Freunds et al., 1991). Après 28 jours, l’expression de lactase devient résiduelle dans l’iléum mais également le duodénum. A l’inverse de la lactase, la sucrase-isomaltase est détectée à partir de 16 jours, avec une expression hétérogène le long de l’intestin grêle puis uniforme et très abondante à partir de 21.