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Sommaire: Etude des hémoglobinopathies dans la population de la région de Batna
Liste des abréviations
Listes des figures
Liste des tableaux
Introduction générale
Partie I : Etude bibliographique
Chapitre I : L’hémoglobine page
I.1. Structure de l’hémoglobine
I.1.1. L’hème
I.1.2 .La globine
I.2. Répartition des hémoglobines normales de l’homme
I.3. Fonction de l’hémoglobine
I.4. Biosynthèse et catabolisme de l’hémoglobine
I.4.1.La biosynthèse
I.4.1.1.Synthèse des chaînes polypeptidiques de la globine et contrôle génétique
I.4.1.1.1. Groupe des gènes de type α
I.4 .1.1.2. Groupe des gènes de types β
I.4.1.2. Biosynthèse de l’hème
I.4.2.Catabolisme
Chapitre II : Les hémoglobinopathies
II.1. Les hémoglobinoses
II.1.1. L’hémoglobinose S ou drépanocytose
II.1.1.2. Physiopathologie de drépanocytose
II.1. 2. Autres substitutions
II.2. Les thalassémies et persistances de l’hémoglobine feotale
II.2.1. Les β-thalassémies
II.2. 1. 1. Forme homozygote ou thalassémie majeure
II.2.1.2. Forme hétérozygote
II.2. 1. 3. Cas particulier à rattacher aux ß-thalassémies
II.2. 2.Les α -thalassémie
II.2. 2.1.Formes homozygotes : l’anasarque fœtal ou hydrosfetalis
II.2.2.2. Formes hétérozygotes
II.2.3 .Physiopathologie des thalassémies
II.2 .4. La Persistance héréditaire de l’hémoglobine fœtale PHHF
Chapitre III : Diagnostic des hémoglobinopathies
III.1. Mesures quantitatives sur les hématies et leur contenu
III.1.1. Nombre normale des hématies
III.1.2 .Hématocrite
III.1.3. Taux d’hémoglobine
III.1.4. Calcul des constantes érythrocytaires
III.2. Méthodes éléctrophorétiques
III.2.1. Préparation des hémolysats
III.2.2. Électrophorèse à pH alcalin, voisin de 8,5-9
III.2.3. Focalisation isoélectrique sur gel d’agarose en couche mince
III.2.4. Électrophorèse en gel d’agar à pH 6,2
III.3. Diagnostic prénatal
Partie II : Etude expérimentale
Chapitre IV : Matériel et méthodes
IV.1. l’hémogramme
IV.1.1. Numération des globules rouges
IV.1.2. Volume globulaire moyen (VGM)
IV.1.3. L’hématocrite (HT)
IV.1.4. Le taux d’hémoglobine (Hb)
IV.1.5. Teneur corpusculaire moyen en hémoglobine (TCMH)
IV.2. Examen des hématies sur le frottis
IV.3. Electrophorèse Capillarys d’hémoglobine
IV.4. Analyses statistiques
Chapitre V : Résultats et discussion
Conclusion générale
Annexes
Références bibliographiques
Extrait du mémoire étude des hémoglobinopathies dans la population de la région de Batna
Partie I : Etude bibliographique
Premier chapitre: L’hémoglobine
I.1. Structure de l’hémoglobine
Les hémoglobines possèdent quatre protomères (sous -unités) identiques deux à deux. Les sous- unités sont constitués de l’association d’une chaîne polypeptidique, la globine, et d’un groupement prosthétique, l’hème. Les différences entre hémoglobines portent sur la séquence des chaînes peptidiques, alors que l’hème est identique dans toutes(Crossley et Orkin, 1993).
Il existe chez l’homme quatre variétés physiologiques d’hémoglobines et de nombreuses formes pathologiques n’ayant pas toutes d’expressions cliniques. On trouve chez l’adulte un type prédominant, l’hémoglobine A ou A0 (97 à 98%), un type mineur, l’hémoglobine A2, représentant 2 à 3 % de l’hémoglobine totale et l’hémoglobine feotale est appelée hémoglobine F(Donzeet al, 1995). Toutes les hémoglobines renferment 0.34% de fer impliquant une masse moléculaire de 16500 daltons par atome de fer. La masse moléculaire de l’hémoglobine est d’environ 67000 daltons (Vanbourdolleet al, 2007)(Figure 1).
• Tétramère :(2 α 2 β).
• Un hème
• Un atome de fer ferreux
I.1.1. L’hème
L’ensemble « fer incorporé à une porphyrine » constitue un hème. Dans le cas del’hémoglobine, la porphyrine abritant l’atome de fer est la protoporphyrine, molécule hautement conjuguée, plane et donneuse d’électrons.L’hème coordonné à l’histidine proximalede la chaîne protéique globine et àl’oxygène(De Franceschi et Corroche, 2004) (Figure 2).
I.1.2. La globine
C’est un ensemble de quatre chaînes polypeptidiques avec pour chaque molécule de l’Hb quatre chaînes semblables deux à deux sont appelées α et β pour l’HbA. (Globine de l’HbA= 2 α 2 β)(Hargrove et al, 1997).
Chaque chaîne est un polypeptide c’est-à-dire qu’elle est constituée d’acide aminé (146 pour la chaîne β et 141 pour la chaîne α) réunis par des liaisons peptidiques.
La chaîne ainsi formée s’enroule sur elle-même en spiral pour réaliser une structure secondaire en hélice. En fait, l’hélice est discontinue, l’ensemble de la chaîne formant 8 segments hélicoïdaux (A à H) et porte une crevasse entre hélices E et F où s’insère une molécule d’hème (Rivière et Sadelain, 1997).
Ces segments sont séparés par de courts segments non hélicoïdaux au niveau des quels se font des coudures pour donner à chaque chaîne sa forme définitive. Des liaisons de nature diverses entre acides aminés mise en évidence en contacte par les courbures de la molécule la stabilisent (structure tertiaire). Enfin la réunion de 02 chaînes α et de 02 chaînes β forme une molécule symétrique globulaire (Bernard et al, 1998).
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